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dc.date.available
2023-04-27T18:17:26Z
dc.identifier.citation
Acosta, Gabriela Alejandra; Chelaliche, Anibal Sebastian; Fonseca, Maria Isabel; Fariña, Julia Ines; Zapata, Pedro Dario; (2023): Hornodermoporus martius secretome. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. (dataset). http://hdl.handle.net/11336/195712
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/195712
dc.description.abstract
Here we present the secreted proteins by the fungus Hornodermoporus martius in a liquid medium, focusing on the proteolytic enzymes for fibrin degradation.
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.title
Hornodermoporus martius secretome
dc.type
dataset
dc.date.updated
2023-04-27T15:49:48Z
dc.description.fil
Fil: Acosta, Gabriela Alejandra. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Chelaliche, Anibal Sebastian. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fonseca, Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fariña, Julia Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Zapata, Pedro Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular; Argentina
dc.datacite.PublicationYear
2023
dc.datacite.Creator
Acosta, Gabriela Alejandra
dc.datacite.Creator
Chelaliche, Anibal Sebastian
dc.datacite.Creator
Fonseca, Maria Isabel
dc.datacite.Creator
Fariña, Julia Ines
dc.datacite.Creator
Zapata, Pedro Dario
dc.datacite.affiliation
Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular
dc.datacite.affiliation
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
dc.datacite.affiliation
Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular
dc.datacite.affiliation
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
dc.datacite.affiliation
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
dc.datacite.affiliation
Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular
dc.datacite.affiliation
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos
dc.datacite.affiliation
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
dc.datacite.affiliation
Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clínica. Laboratorio de Biotecnología Molecular
dc.datacite.publisher
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
dc.datacite.subject
Bioquímica y Biología Molecular
dc.datacite.subject
Ciencias Biológicas
dc.datacite.subject
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.datacite.date
18/03/2019
dc.datacite.DateType
Creado
dc.datacite.language
eng
dc.datacite.AlternateIdentifierType
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.17632/ywfvz8mtdf.1
dc.datacite.version
1.0
dc.datacite.description
Culture supernatant of H. martius LBM 224 was obtained on day 21 of culture in a liquid medium optimized for the production of fibrinolytic enzymes (composed of the following (in g/L): glucose, 35; meat peptone, 5; NaCl, 2; KH2PO4, 0.5; and MgSO4·7H2O, 0.5), it was filtered through a 0.22 um membrane. A reducing solution of Dithiothreitol was then added to the extract to a final concentration of 10mM per sample, incubating then for 45 min at 56 ± 1 ºC. Following the reduction, a solution of Iodoacetamide was added, reaching a final concentration of 20 mM and was incubated for 45 min at room temperature in darkness. For the precipitation, a quantity of trichloroacetic acid equal to one fifth of the protein extract of each sample was added, letting the proteins precipitate for 2 hs at -20 ºC. All samples were then centrifugate (10000 rpm, 10 min, 4 ºC) and the pellet was resuspended and washed 3 times with 500 μl of cold acetone (4 ºC). The obtained pellet of both analysis were suspended in an ammonium bicarbonate buffer (50mM, pH 8) along with 200 ng of trypsin (Promega®) to a final volume of 50 μl, incubating for 12 h. Lastly, the samples were lyophilized using SpeedVac and resuspended in 10 μl of formic acid 0,1% (v/v). A final desalting process was carried out using a C18 Zip Tip. All the obtained peptides were separated by a nanoHPCL EASY-nLC 1000 (Thermo Scientific) coupled with an electro spray EASY-SPRAY (Thermo Scientific). The samples were loaded in a C18 pre-column Acclaim PepMap (ID: 75 um, Length: 20 mm, Particle Size: 3 um) and then passed through a column EASY-SPRAY Accucore (ID: 75 um, Length: 150 mm, Particle size: 3 um) using a temperature of 35 ºC, a flow of 300 nl/min and a gradient of “A” solution (Water with 0,1% of formic ácid) and “B” Solution (Acetonitrile with 0,1% of formic acid). The peptides were separated by using a gradient of 0% to 35% of B solution for 110 min and a gradient of 35% to 95% of B solution for 1 min. The Full-Scan mass spectra were obtained using a Q-exactive spectrometer (Thermo Scientific). The 12 most intense ions obtained in the Full-scan MS were selected for dissociation into the high collision dissociation cell, getting as a result the MS/MS spectra of the selected ions. All of these spectra were analysed by the Proteome Discoverer Software (Thermo Scientific) using a Pleurotus data base with 2 miscleavages allowed, a precursor ion mass tolerance of 10 ppm, a fragmented ion mass tolerance of 0,05 Da and using Oxidation as a dynamic modification and Carbamidomethylation as a static modification.
dc.datacite.DescriptionType
Métodos
dc.subject.keyword
HORNODERMOPORUS MARTIUS
dc.subject.keyword
SECRETOME
dc.subject.keyword
PROTEOLYTIC ENZYMES
dc.datacite.resourceTypeGeneral
dataset
dc.conicet.datoinvestigacionid
6172
dc.conicet.justificacion
Cepa perteneciente al cepario del Laboratorio de Biotecnología Molecular (BIOTECMOL). Instituto de Biotecnología Misiones Dra. Maria Ebe Reca (InBioMis). Facultad de Ciencias Exactas, Químicas y Naturales (FCEQyN). Universidad Nacional de Misiones (UNaM).
dc.datacite.formatedDate
2019
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